Співвідношення амінокислот. Оптимальне співвідношення BCAA. Значення амінокислот у бодібілдингу

Настав час з'ясувати що таке амінокислоти, для чого вони потрібні і як їх правильно приймати.

Амінокислоти є «будівельним матеріалом» для білків, оскільки завдяки унікальній послідовності 21 виду даних органічних сполук в організмі утворюються всі типи білків і м'язові тканини. У плані хімічної будови амінокислоти характеризуються наявністю аміногрупи з атомом азоту, яка є основою даної сполуки.

Присутність атома азоту відрізняє амінокислоти від інших поживних речовин, які ми отримуємо з їжі (наприклад, вуглеводів), ось чому це єдині сполуки, які здатні утворювати тканини, органи, м'язи, шкіру та волосся.

Зараз, коли люди чують про білку, вони автоматично думають лише м'язах та бодібілдингу, хоча амінокислоти є значним компонентом дієти будь-якої людини, але особливо це важливо для тих, хто займається будь-яким видом спорту. Амінокислоти зазвичай діляться на 3 категорії: незамінні, напівзамінні та замінні.

Що мається на увазі під словом "незамінні"? "Незамінні" означає, що ці амінокислоти не можуть бути синтезовані в організмі і повинні надходити до нього з їжею. Існує 9 незамінних амінокислот, серед яких знаменита група ВСАА.

Амінокислоти з розгалуженими бічними ланцюгами (ВСАА)

Лейцин, ізолейцин та валін

З 9 незамінних амінокислот 3 відносяться до категорії амінокислот з розгалуженими ланцюгами. Це лейцин, ізолейцин та валін. ВСАА мають унікальну хімічну будову в порівнянні з іншими незамінними амінокислотами, і тому мають особливі властивості. На відміну від інших амінокислот, ВСАА швидше і краще засвоюються організмом, тобто вони абсорбуються не в шлунку, а фактично надходять безпосередньо до м'язів. Щоб дізнатися більше про ВСАА, читайте нашу статтю «ВСАА. Що таке амінокислоти з розгалуженими ланцюгами?».

Інші незамінні амінокислоти

Інші незамінні амінокислоти: гістидин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан і лізин – необхідні організму для виконання низки фізіологічних функцій.

Гістідін

Гістидин – ароматична амінокислота, яка виконує ряд життєво важливих функцій в організмі, у тому числі бере участь у синтезі гемоглобіну, функціонуванні імунної системи та відновленні тканин. Гістидин є важливою амінокислотою під час зростання людини, а також при реабілітації після хвороби.

Лізін

Лізін грає важливу роль у функціонуванні імунної системи. Він також поряд з напівзамінними кислотами бере участь у синтезі колагену, щоб шкіра, волосся та нігті залишалися здоровими.

Триптофан

Триптофан – це незамінна ароматична амінокислота, що містить ядро ​​індолу. Вона виконує ряд функцій в організмі, зокрема грає роль хімічного посильного в нервовій системі. На відміну від інших амінокислот, L-триптофан не розчиняється у воді та стійкий до тепла, тобто в процесі обробки не втрачає більшу частину корисних властивостей.

Метіонін

Метіонін – це амінокислота з неприємним запахом (містить атом сірки), яка є попередником інших амінокислот, таких як таурін. Її антиоксидантні властивості здатні захищати організм, пригнічуючи у ньому дію шкідливих речовин. Вона також бере участь у побудові білків та виробленні різних гормонів, у тому числі адреналіну та мелатоніну.

Фенілаланін

Фенілаланін є неполярною амінокислотою, яка має бензильний бічний ланцюг і відома своїми антидепресантними властивостями. Вона відіграє важливу роль у виробленні допаміну та адреналіну.

Треонін

Ця амінокислота є полярною незарядженою, і після засвоєння перетворюється на піруват, граючи важливу роль у виробництві глюкози та виробленні енергії АТФ.

Замінні амінокислоти

Замінними амінокислотами називаються ті, що можуть бути синтезовані організмом. У вас може виникнути наступне питання: «Якщо вони виробляються в організмі, тоді навіщо ми повинні їх приймати додатково?». Справа в тому, що під час фізичних вправ, після того, як енергія у вигляді вуглеводів вичерпана, організм починає шукати інші джерела живлення. Амінокислоти можуть виступати як таке джерело, щоб забезпечити м'язи всім необхідним для продовження тренування. Однак організм часто не здатний досить швидко виробляти амінокислоти для задоволення потреб, що зросли під час тренування, тому ми повинні споживати їх у більшій кількості незалежно від того, є вони замінними чи ні.

Аланін

Аланін - одна з найпростіших органічних сполук з точки зору хімічної структури, яка класифікується як неполярна амінокислота. Аланін відіграє ключову роль у глюкозо-аланіновому циклі між печінкою та тканинами організму. Простіше кажучи, він вступає в реакцію в тканинах, щоб утворити піруват, а потім глюкозу для використання її як джерело енергії.

Гліцин

Гліцин - найменша з усіх амінокислот, яка пов'язана з виробленням колагену, а також проліну та лізину. Крім цього вона виступає як нейромедіатор у спинному мозку, стовбурі головного мозку та сітківці.

Аспарагінова кислота

Ця амінокислота бере участь у циклі сечовини в організмі, а також у процесі, який називається глюконеогенезом (метаболічний шлях, що призводить до утворення глюкози). Крім цього, аспарагінова кислота діє як нейромедіатор, що стимулює певні рецептори в нервовій системі.

Аспарагін

Аспарагін необхідний нормальної роботи нервової системи, і навіть він відіграє у синтезі аміаку.

Напівзамінні або умовнозамінні амінокислоти

Ці амінокислоти можуть вироблятися організмом у певній кількості, проте в деяких обставинах цієї кількості недостатньо для нормального фізіологічного функціонування, наприклад, під час хвороби або при інтенсивних тренуваннях.

Серін

Серін – це протеїногенна амінокислота, яка виконує низку біологічних функцій в організмі. Він відіграє важливу роль у метаболізмі, ферментативних реакціях та роботі мозку.

Аргінін

Аргінін є прекурсором оксиду азоту. Він зменшує час відновлення після травм, прискорює загоєння пошкоджених тканин та сприяє зниженню та стабілізації артеріального тиску.

Тирозін

Тирозин – це протеїногенна амінокислота, яка відіграє важливу роль у передачі сигналів у клітинах.

Пролін

Ця амінокислота має виключно жорстку структуру, яка використовується для синтезу колагену, необхідного для підтримки здоров'я волосся, шкіри та нігтів.

Орнітін

Орнітін відіграє ключову роль у біосинтезі сечовини, а також, як передбачається, запобігає появі втоми під час тренувань. Цикл сечовини – це низка біохімічних процесів, у яких утворюється сечовина виведення аміаку з організму.

Глутамін

Глутамін є однією з найпопулярніших напівзамінних амінокислот серед спортсменів, яка бере участь у регуляції кислотності у нирках, створенні клітинної енергії та стимулюванні м'язового метаболізму.

Цистеїн

Цистеїн відіграє у ферментативних реакціях в організмі. Вважається, що він бере участь у зв'язуванні металів, а також є попередником певних антиоксидантів.

Користь та застосування амінокислот

Тепер розберемося для чого потрібні амінокислоти і для досягнення яких цілей вони є ефективними. Амінокислоти є невід'ємною частиною нашого організму та тих процесів, які у ньому щодня відбуваються. Підтримання належного балансу амінокислот шляхом вживання добавок продемонструвало велику користь організму від стимулювання м'язового зростання до поліпшення функцій імунної системи.

1. М'язовий анаболізм, зниження м'язової втоми та допомога у відновленні м'язів

Найбільша користь добавок з амінокислотами полягають у їх здатності стимулювати м'язовий анаболізм, відновлювати м'язи та запобігати появі м'язової втоми.

Лейцин, ізолейцин, валін, аспарагін, аспарагінова кислота та глутамін – це ті 6 амінокислот, які метаболізуються у м'язах у стані спокою. Вони підтримують численні метаболічні процеси, наприклад, відіграють основну роль субстратів для синтезу білка та утворення енергії, а також є попередником глутаміну та аланіну.

Протягом перших 10 хвилин фізичних вправ в організмі відбувається реакція за участю ферменту аланінамінотрансферазу з метою підтримки високого рівня певних амінокислот під час тренування. Проміжні сполуки, які утворюються внаслідок цієї реакції, можуть викликати появу втоми. Однак глутамін виконує ряд функцій в організмі, які дозволяють використовувати його як джерело живлення, тому глутамінові добавки здатні підвищувати м'язову енергію та рівень м'язового метаболізму під час тренувань.

Ці корисні властивості добавок з амінокислотами роблять їх ідеальними не тільки для бодібілдерів, але і для бігунів, спринтерів, а також для людей, які ведуть активний спосіб життя.

У 2000 році було проведено експеримент з метою визначити реакцію м'язового білка на прийом амінокислот. Шість чоловіків і жінок вживали напій, що містить 6 г незамінних амінокислот або напій-плацебо через 1 годину після тренування. У тих, хто приймав амінокислоти, спостерігалося збільшення рівня фенілаланіну, чого не відбувалося серед тих, хто приймав плацебо. Це збільшення викликало анаболічний відгук у м'язах, тому було зроблено висновок про те, що амінокислоти стимулюють білковий анаболізм та синтез білка у м'язах.

Крім того, в 2003 році в одному з наукових оглядів було сказано, що збільшена концентрація лейцину в організмі здатна стимулювати синтез м'язового білка при катаболічному стані, спричиненому обмеженнями в їжі або стомлюючими тренуваннями.

1. Амінокислоти для схуднення

Амінокислоти корисні не тільки для тих, хто хоче наростити м'язи і покращити їх відновлення, але вони також показані як засіб, що сприяє позбавленню зайвої ваги. В одному з досліджень спостерігалися 2 групи людей, які бажають схуднути та змінити склад тіла. Перша група використовувала дієту з високим вмістом амінокислот, а друга з низьким.

Через 16 днів виявилося, що група, яка приймала більшу кількість амінокислот, втратила значно більше жиру та менше м'язової маси, ніж інша. Загалом дані свідчать про те, що дієта з підвищеним вмістом білка і амінокислот і низьким вмістом вуглеводів забезпечує більшу втрату жиру, зберігаючи при цьому в організмі білок.

1. Діабет

Цукровий діабет - це захворювання, при якому організм не в змозі ефективно регулювати рівень цукру в крові та виробляти інсулін. Коли споживаємо вуглеводи, рівень глюкози в організмі зростає. При діабеті організм не здатний належним чином виробляти інсулін, щоб повернути рівень цукру до норми, внаслідок чого розвивається гіперглікемія. Амінокислоти позитивно впливають рівень цукру в крові. Наприклад, аргінін є попередником оксиду азоту, що передає речовини, яка прямо впливає на чутливість до інсуліну.

1. Запалення та артрит

Ще одна корисна властивість амінокислот полягає в тому, що вони можуть знижувати активність запальних процесів в організмі. В ході одного дослідження, проведеного в 1973 році, було доведено, що ефіри амінокислот і сірковмісні амінокислоти, у тому числі цистеїн і метіонін, є ефективними протизапальними агентами, які здатні зменшувати наслідки набряків і анафілактичного шоку, і навіть знижувати запалення та покращувати стан -індукованому артриті

1. Імунна система

Хоча це може бути новиною для вас, але дефіцит харчового білка або амінокислот послаблює функції імунної системи та збільшує сприйнятливість до хвороб. Зокрема, сучасні дослідження показують, що аргінін, глутамін та цистеїн відіграють важливу роль у роботі імунної системи. Наприклад, ці амінокислоти беруть участь в активації різних лімфоцитів, природних клітин-кілерів і макрофагів, втручаються в редокс-регуляцію клітинних функцій, експресію генів та проліферацію лімфоцитів, а також впливають на вироблення антитіл, цитокінів та інших цитотоксичних субстанцій. Сьогодні вчені приходять до висновку, що добавки, що містять певний набір амінокислот, можуть покращити стан імунної системи та знизити рівень захворюваності та смертності.

1. Народжуваність

Нещодавні дослідження доводять, що добавки з амінокислотами здатні підняти рівень народжуваності. Наприклад, в одному з таких досліджень брали участь 132 чоловіки з порушеннями фертильності. Протягом 3 місяців вони приймали добавки з амінокислотами та мікроелементами. Як контрольна виступала група з 73 чоловіків зі зниженою плідністю (субфертильністю), які приймали плацебо. Усі результати дослідження випробуваної групи показали значне поліпшення області зачаття, порівняно з контрольної групою. Протягом 6 місяців після завершення експерименту в групі чоловіків, які приймали добавки, було зафіксовано 34 випадки зачаття.

Сподіваюся, у вас більше не залишилося питань, навіщо потрібні амінокислоти, якщо є, завжди можна поставити запитання в коментарях.

Добавки з амінокислотами

Якщо ви отримуєте всі необхідні поживні речовини з їжею, добавки можуть вам не знадобитися. Однак варто пам'ятати про те, що під час тренувань потреба організму в амінокислотах підвищується, тому якщо ви багато тренуєтеся і хочете наростити м'язи або схуднути, то, швидше за все, добавки будуть вам необхідні. Варіантів амінокислот безліч, зайдіть у будь-який магазин, вони можуть бути у порошковій формі, у вигляді таблеток чи капсул.

Амінокислоти у порошку

Амінокислоти у формі порошку випускаються з різними смаками, тому ви легко можете додавати їх у ваш улюблений сік або воду.

Амінокислоти у таблетках

У вас немає жодної хвилини вільного часу і потрібно терміново прийняти добову дозу амінокислот? Добавки у формі пігулок ідеально підходять для таких ситуацій.

Майте на увазі, що роль амінокислот у спортивному харчуванні дуже велика, чим їх більше, тим краще. Немає сенсу брати високовуглеводний гейнер, простіше купити кіло цукру і розмішати його з протеїном, вийде дешевше.

Як приймати амінокислоти?

Добавки з амінокислотами найкраще приймати вранці, до тренування, після тренування та перед сном, щоб знизити м'язову втому та максимізувати м'язовий анаболізм та відновлення.

Як правильно приймати амінокислоти того чи іншого виду завжди зазначено на банку. Наприклад, BCAA найкраще приймати вранці після пробудження до і після тренування. Комплексні амінки вживайте між основними прийомами їжі, а також до та після тренування. Для правильного споживання інших видів необхідно враховувати які ще добавки ви споживаєте.

Амінокислоти – головний будівельний матеріал будь-якого живого організму. За своєю природою є первинними азотистими речовинами рослин, які синтезуються з грунту. Будова та амінокислот залежать від їх складу.

Структура амінокислоти

Кожна її молекула має карбоксильні та амінні групи, які з'єднані з радикалом. Якщо амінокислота містить 1 карбоксильну та 1 аміно-групу, будову її можна позначити формулою, поданою нижче.

Амінокислоти, які мають 1 кислотну та 1 лужну групу, називають моноаміномонокарбоновими. В організмах також синтезуються і функції яких зумовлюють 2 карбоксильні групи або 2 амінні групи. Амінокислоти, що містять 2 карбоксильні та 1 амінну групи, називають моноамінодикарбоновими, а мають 2 амінні та 1 карбоксильну - діаміномонокарбоновими.

Також вони різні за будовою органічного радикала R. У кожної їх є своє найменування і структура. Звідси й різні функції амінокислот. Саме наявність кислотної та лужної груп забезпечує її високу реактивність. Ці групи з'єднують амінокислоти та утворюють полімер - білок. Білки ще називають поліпептидами через свою будову.

Амінокислоти як будівельний матеріал

Молекула білка - це ланцюжок із десятків чи сотень амінокислот. Білки відрізняються за складом, кількістю та порядком розташування амінокислот, адже кількість поєднань з 20 складових практично нескінченна. Одні мають весь склад незамінних амінокислот, інші обходяться без однієї чи кількох. Окремі амінокислоти, структура, функції яких подібні до білків людського тіла, не застосовуються як харчові, оскільки малорозчинні і не розщеплюються ШКТ. До таких належать білки нігтів, волосся, вовни чи пір'я.

Функції амінокислот важко переоцінити. Ці речовини є головною їжею в раціоні людей. Яку функцію виконують амінокислоти? Вони збільшують ріст м'язової маси, допомагають зміцненню суглобів та зв'язок, відновлюють пошкоджені тканини організму та беруть участь у всіх процесах, що відбуваються в тілі людини.

Незамінні амінокислоти

Тільки з добавок або харчових продуктів можна отримати Функції у процесі формування здорових суглобів, міцних м'язів, красивого волосся дуже значущі. До таких амінокислот відносяться:

• фенілаланін;
• лізин;
• треонін;
• метіонін;
• валін;
• лейцин;
• триптофан;
• гістидин;
• ізолейцин.

Функції амінокислот незамінних

Ці цеглини виконують найважливіші функції у роботі кожної клітини людського організму. Вони непомітні, поки надходять в організм у достатній кількості, але їх недолік суттєво погіршує роботу всього організму.

1. Валін відновлює м'язи, служить чудовим джерелом енергії.
2. Гістидин покращує склад крові, сприяє відновленню та зростанню м'язів, покращує роботу суглобів.
3. Ізолейцин допомагає виробленню гемоглобіну. Контролює кількість цукру у крові, підвищує енергійність людини, витривалість.
4. Лейцин зміцнює імунітет, стежить за рівнем цукру та лейкоцитів у крові. Якщо рівень лейкоцитів завищений: він їх знижує та підключає резерви організму для ліквідації запалення.
5. Лізин допомагає засвоєнню кальцію, що формує та зміцнює кістки. Допомагає виробленню колагену, покращує структуру волосся. Для чоловіків це чудовий анаболік, тому що він нарощує м'язи та збільшує чоловічу силу.
6. Метіонін нормалізує роботу травної системи та печінки. Бере участь у розщепленні жирів, видаляє токсикоз у вагітних, благотворно впливає на волосся.
7. Треонін покращує роботу ШКТ. Підвищує імунітет, бере участь у створенні еластину та колагену. Треонін перешкоджає відкладенню жиру у печінці.
8. Триптофан відповідає за емоції людини. Виробляє серотонін – гормон щастя, тим самим нормалізує сон, піднімає настрій. Приборкує апетит, благодійно впливає на серцевий м'яз та артерії.
9. Фенілаланін служить передавачем сигналів від нервових клітин до мозку голови. Покращує настрій, пригнічує нездоровий апетит, покращує пам'ять, підвищує сприйнятливість, знижує біль.

Дефіцит незамінних амінокислот призводить до зупинки зростання, порушення обміну речовин, зниження м'язової маси.

Замінні амінокислоти

Це такі амінокислоти, будова та функції яких виробляються в організмі:

• аргінін;
• аланін;
• аспарагін;
• гліцин;
• пролін;
• таурін;
• тирозин;
• глутамат;
• серин;
• глутамін;
• орнітин;
• цистеїн;
• карнітин.

Функції замінних амінокислот

1. Цистеїн ліквідує токсичні речовини, бере участь у створенні тканин шкіри та м'язів, є природним антиоксидантом.
2. Тирозин знижує фізичну втому, прискорює метаболізм, ліквідує стрес та депресію.
3. Аланін служить збільшення мускулатури, є джерелом енергії.
4. збільшує метаболізм та знижує утворення аміаку при великих навантаженнях.
5. Цистин усуває біль при травмуванні зв'язок та суглобів.
6. відповідає за мозкову активність, під час тривалих фізичних навантажень перетворюється на глюкозу, виробляючи енергію.
7. Глутамін відновлює м'язи, підвищує імунітет, прискорює метаболізм, посилює роботу мозку та створює гормон росту.
8. Гліцин необхідний роботи м'язів, розщеплення жиру, стабілізації артеріального тиску і цукру на крові.
9. Карнітин переміщає жирові кислоти в клітини, де відбувається їх розщеплення з виділенням енергії, у результаті спалюється зайвий жир і генерується енергія.
10. Орнітин виробляє гормон росту, бере участь у процесі сечоутворення, розщеплює жирні кислоти, допомагає виробленню інсуліну.
11. Пролін забезпечує виробництво колагену, він необхідний зв'язок і суглобів.
12. Серин підвищує імунітет і виробляє енергію, необхідний швидкого метаболізму жирних кислот та зростання м'язів.
13. Таурін розщеплює жир, піднімає опірність організму, синтезує жовчні солі.

Білок та його властивості

Білки, або протеїни – високомолекулярні сполуки із вмістом азоту. Поняття "протеїн", вперше позначене Берцеліусом в 1838 р., походить від грецького слова і означає "первинний", що відображає провідне значення протеїнів у природі. Різновид білків дає можливість існування великої кількості живих істот: від бактерій до людського організму. Їх значно більше, ніж інших макромолекул, адже білки - це фундамент живої клітини. Складають приблизно 20% маси людського тіла, більше 50% сухої маси клітини. Така кількість різноманітних білків пояснюється властивостями двадцяти різних амінокислот, які взаємодіють один з одним та створюють полімерні молекули.

Визначна властивість білків - здатність до створення певної, властивої конкретному білку просторової структури. За білками - це біополімери з пептидними зв'язками. Для хімічного складу білків властиво постійне середнє вміст азоту - приблизно 16%.

Життя, і навіть зростання та розвитку організму неможливі без функції білкових амінокислот будувати нові клітини. Білки не можна замінити іншими елементами, їх роль людському організмі є надзвичайно важливою.

Функції білків

Необхідність білків полягає в таких функціях:

• він необхідний зростання і розвитку, оскільки виступає головним будівельним матеріалом до створення нових клітин;
• керує метаболізмом, під час якого звільняється енергія. Після їди швидкість метаболізму збільшується, наприклад, якщо їжа складається з вуглеводів, метаболізм прискорюється на 4%, якщо з білків - на 30%;
• регулюють в організмі завдяки своїй гідрофільності - здатності притягувати воду;
• посилюють роботу імунної системи, синтезуючи антитіла, які захищають від інфекції та ліквідують загрозу захворювання.

Продукти – джерела білків

М'язи та скелет людини складаються з живих тканин, які протягом життя не лише функціонують, а й оновлюються. Відновлюються після пошкоджень, зберігають свою силу та міцність. Для цього їм потрібні цілком певні поживні речовини. Їжа забезпечує організм енергією, необхідною всім процесів, включаючи роботу м'язів, зростання і відновлення тканин. А білок в організмі використовується як джерело енергії, і як будматеріал.

Тому дуже важливо дотримуватись його щоденного використання в їжу. Багаті білком продукти: курка, індичка, пісна шинка, свинина, яловичина, риба, креветки, квасоля, сочевиця, бекон, яйця, горіх. Всі ці продукти забезпечують організм білком та дають енергію, необхідну для життя.

Лекція №1

ТЕМА: "Амінокислоти".

План лекції:

1. Характеристика амінокислот

2. Пептиди.

Характеристика амінокислот.

Амінокислоти – органічні сполуки, похідні вуглеводнів, в молекули яких входять карбоксильні та аміногрупи.

Білки складаються із залишків амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Для аналізу амінокислотного складу проводять гідроліз білка з наступним амінокислот виділенням. Розглянемо основні закономірності, притаманні амінокислот білків.

В даний час встановлено, що до складу білків входять набір амінокислот, що постійно зустрічається. Їх 18. Крім зазначених, виявлено ще 2 аміди амінокислот – аспарагін та глутамін. Усі вони отримали назву мажорних(часто зустрічаються) амінокислот. Часто їх образно називають «чарівними»амінокислотами. Крім мажорних амінокислот, трапляються й рідкісні, ті, які часто зустрічаються у складі природних білків. Їх називають мінорними.

Практично всі амінокислоти білків відносяться до α – амінокислот(Аміногрупа розташована у першого після карбоксильної групи атома вуглецю). Виходячи із сказаного, для більшості амінокислот справедлива загальна формула:

NH 2 -CH-COOH

Де R - радикали, що мають різну будову.

Розглянемо формули білкових амінокислот, табл. 2.

Усе α - амінокислоти, крім амінооцтової (гліцину), мають асиметричний α - Вуглецевий атом і існують у вигляді двох енантіомерів. За рідкісними винятками, природні амінокислоти відносяться до L - ряду. Лише у складі клітинних стінок бактерій та в антибіотиках виявлено амінокислоти D генетичного ряду. Значення кута обертання становить 20-30 градусів. Обертання може бути вправо (7 амінокислот) і вліво (10 амінокислот).

H― *―NH 2 H 2 N―*―H

D – кофігурація L-кофігурація

(природні амінокислоти)

Залежно від переважання аміно- або карбоксильних груп, амінокислоти ділять на 3 підкласи:

Кислі амінокислоти.Переважають карбоксильні (кислотні) групи над аміногрупами (основними), наприклад, аспарагінова, глутамінова кислоти.

Нейтральні амінокислотиКількість груп дорівнює. Гліцин, аланін, і т.д.

Основні амінокислоти.Переважають основні (аміногрупи) над карбоксильними (кислотними), наприклад, лізин.

По фізичних та ряду хімічних властивостей амінокислоти різко відрізняються від відповідних кислот та основ. Вони краще розчиняються у воді, ніж у органічних розчинниках; добре кристалізуються; мають високу щільність та високі температури плавлення. Ці властивості вказують на взаємодію амінних та кислотних груп, внаслідок чого амінокислоти у твердому стані та в розчині (у широкому інтервалі pH) знаходяться у цвіттер-іонній формі (тобто як внутрішні солі). Взаємний вплив груп особливо яскраво проявляється у α - амінокислот, де обидві групи знаходяться у безпосередній близькості.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

цвіттер-іон

Цвіттер - іонна структура амінокислот підтверджується їх великим дипольним моментом (не менше 5010 -30 Кл м), а також смугою поглинання в ІЧ-спектрі твердої амінокислоти або її розчину.

Амінокислоти здатні вступати в реакції поліконденсації, що призводять до утворення поліпептидів різної довжини, що й становить первинну структуру білкової молекули.

H 2 N-CH(R 1)-COOH + H 2 N-CH(R 2) - COOH → H 2 N - CH(R 1) - CO-NH- CH(R 2) - COOH

Дипептид

Зв'язок С – N – називається пептиднийзв'язком.

Крім розглянутих вище 20 найбільш поширених амінокислот із гідролізатів деяких спеціалізованих білків виділено деякі інші амінокислоти. Усі вони, зазвичай, похідними звичайних амінокислот, тобто. модифікованими амінокислотами.

4-оксипролін , зустрічається у фібрилярному білку колагені та деяких рослинних білках; 5-оксилизин знайдений у гідролізатах колагену, десмозі н і ізодесмозин виділені з гідролізатів білка фібрилярного еластину. Схоже, що ці амінокислоти містяться лише у цьому білку. Структура їх незвичайна: 4 молекули лізину, з'єднані своїми R-групами, утворюють заміщене піридинове кільце. Можливо, що завдяки саме такій структурі ці амінокислоти можуть утворювати 4-ті пептидні ланцюги, що радіально розходяться. Результатом є те, що еластин, на відміну від інших білків фібрилярних, здатний деформуватися (розтягуватися) у двох взаємно перпендикулярних напрямках. І т.д.

З перелічених білкових амінокислот живі організми синтезують безліч різноманітних білкових сполук. Багато рослин та бактерій можуть синтезувати всі необхідні їм амінокислоти з простих неорганічних сполук. Інша частина амінокислот може надійти в організм людини тільки з харчовими білками.

- незамінні амінокислоти - не синтезуються в організмі людини, а надходять лише з їжею. До незамінних амінокислот відносять 8 амінокислот: валін, фенілаланін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін.

- Замінні амінокислоти - Можуть синтезуватися в організмі людини з інших складових. До замінних амінокислот відносять 12 амінокислот.

Для людини однаково важливі обидва типи амінокислот: і замінні, і незамінні. Більшість амінокислот йде на побудову своїх білків організму, але без незамінних амінокислот організм існувати не зможе. Білки, в яких містяться незамінні амінокислоти, повинні становити у харчуванні дорослих людей близько 16-20% (20-30г за добової норми білка 80-100г). У харчуванні дітей частка білка підвищується до 30% – для школярів, та до 40% – для дошкільнят. Це пов'язано з тим, що дитячий організм постійно росте і тому потребує великої кількості амінокислот як пластичного матеріалу для побудови білків м'язів, судин, нервової системи, шкіри та всіх інших тканин і органів.

У наші дні швидкого харчування та загального захоплення фаст-фудом в раціоні дуже часто переважають продукти з високим вмістом вуглеводів і жирів, що легко засвоюються, а частка білкових продуктів помітно знижується. При нестачі в раціоні яких - або амінокислот або при голодуванні в організмі людини протягом нетривалого часу можуть руйнуватися білки сполучної тканини, крові, печінки та м'язів, а отриманий з них "будівельний матеріал" - амінокислоти йдуть на підтримку нормальної роботи найважливіших органів - серця та мозку. Організм людини може відчувати нестачу як незамінних, і замінних амінокислот. Дефіцит амінокислот, особливо незамінних, призводить до погіршення апетиту, затримки росту та розвитку, жирової дистрофії печінки та інших тяжких порушень. Першими «вісниками» нестачі амінокислот можуть бути зниження апетиту, погіршення стану шкіри, випадання волосся, м'язова слабкість, швидка стомлюваність, зниження імунітету, анемія. Такі прояви можуть виникнути в осіб, з метою зниження ваги дотримуються низькокалорійної незбалансованої дієти з різким обмеженням білкових продуктів.

Найчастіше з проявами нестачі амінокислот, особливо незамінних, стикаються вегетаріанці, які навмисно уникають включення до свого раціону повноцінного тваринного білка.

Надлишок амінокислот зустрічається в наші дні досить рідко, але може спричинити розвиток тяжких захворювань, особливо у дітей та у юнацькому віці. Найбільш токсичними є метіонін (провокує ризик розвитку інфаркту та інсульту), тирозин (може спровокувати розвиток артеріальної гіпертонії, призвести до порушення роботи щитовидної залози) і гістидин (може сприяти виникненню дефіциту міді в організмі та призвести до розвитку аневризми. , важким анеміям). У нормальних умовах функціонування організму, коли є достатня кількість вітамінів (В 6 , В 12 , фолієва кислота) та антиоксидантів (вітаміни А, Е, С та селен), надлишок амінокислот швидко перетворюється на корисні компоненти і не встигає «завдати шкоди» організму. При незбалансованій дієті виникає дефіцит вітамінів та мікроелементів, і надлишок амінокислот може порушити роботу систем та органів. Такий варіант можливий при тривалому дотриманні білкових або низьковуглеводних дієт, а також при неконтрольованому прийомі спортсменами протеїново-енергетичних продуктів (амінокислотно-вітамінні коктейлі) для збільшення ваги та розвитку м'язів.

Серед хімічних методів найпоширеніший метод амінокислотного скора (Scor - рахунок, підрахунок). Він заснований на порівнянні амінокислотного складу білка оцінюваного продукту з амінокислотним складом стандартного (ідеального) білка. Після кількісного визначення хімічним шляхом вмісту кожної з незамінних амінокислот у досліджуваному білку визначають амінокислотний скор (АС) для кожної з них за формулою

АС = (m ак . досл / m ак . ідеально ) 100

m ак. ісл - вміст незамінної амінокислоти (мг) в 1 г досліджуваного білка.

m ак. ідеальний - вміст незамінної амінокислоти (мг) в 1 г стандартного (ідеального) білка.

Амінокислотний зразок ФАО/ВООЗ

Одночасно з визначенням амінокислотного скора виявляють лімітує для даного білка незамінну амінокислоту , тобто ту, для якої швидкий є найменшим.

Пептиди.

Дві амінокислоти можуть ковалентно з'єднуватися за допомогою пептиднийу зв'язку з утворенням дипептиду.

Три амінокислоти можуть з'єднуватися за допомогою двох пептидних зв'язків із утворенням трипептиду. Декілька амінокислот утворюють олігопептиди, велика кількість амінокислот - поліпептиди. Пептиди містять лише одну -аміногрупу та одну -карбоксильну групу. Ці групи можуть бути іонізовані за певних значень рН. Подібно до амінокислот вони мають характеристичні криві титрування та ізоелектричні точки, при яких вони не рухаються в електричному полі.

Подібно до інших органічних сполук пептиди беруть участь у хімічних реакціях, які визначаються наявністю функціональних груп: вільною аміногрупою, вільною карбоксигрупою та R-групами. Пептидні зв'язки схильні до гідролізу сильною кислотою (наприклад, 6М НС1) або сильною основою з утворенням амінокислот. Гідроліз пептидних зв'язків – це необхідний етап у визначенні амінокислотного складу білків. Пептидні зв'язки можуть бути зруйновані дією ферментів протеаз.

Багато пептидів, які у природі, мають біологічну активність при дуже низьких концентраціях.

Пептиди – потенційно активні фармацевтичні препарати, є три способиїх отримання:

1) виділення з органів та тканин;

2) генетична інженерія;

3) прямий хімічний синтез.

У разі високі вимоги пред'являються до виходу товарів всіх проміжних стадіях.

Амінокислоти є структурними хімічними одиницями або "будівельною цеглою", що утворюють білки. Амінокислоти на 16% складаються з азоту, це є їхньою основною хімічною відмінністю від двох інших найважливіших елементів живлення - вуглеводів і жирів. Важливість амінокислот для організму визначається величезною роллю, яку грають білки в усіх процесах життєдіяльності.

Будь-який живий організм від великих тварин до крихітних мікробів складається з білків. Різноманітні форми білків беруть участь у всіх процесах, що відбуваються у живих організмах. У тілі людини з білків формуються м'язи, зв'язки, сухожилля, всі органи та залози, волосся, нігті. Білки входять до складу рідин та кісток. Ферменти та гормони, що каталізують та регулюють всі процеси в організмі, також є білками. Дефіцит цих елементів живлення в організмі може призвести до порушення водного балансу, що спричиняє набряки.

Кожен білок в організмі є унікальним і існує для спеціальних цілей. Білки не є взаємозамінними. Вони синтезуються в організмі з амінокислот, які утворюються внаслідок розщеплення білків, які у харчових продуктах. Отже, саме амінокислоти, а чи не самі білки є найбільш цінними елементами харчування. Крім того, що амінокислоти утворюють білки, що входять до складу тканин та органів людського організму, деякі з них виконують роль нейромедіаторів (нейротрансмітерів) або є їх попередниками.

Нейромедіатори – це хімічні речовини, що передають нервовий імпульс від однієї нервової клітини іншій. Отже, деякі амінокислоти необхідні нормальної роботи мозку. Амінокислоти сприяють тому, що вітаміни та мінерали адекватно виконують свої функції. Деякі амінокислоти безпосередньо забезпечують енергією м'язову тканину.

В організмі людини багато амінокислот синтезуються в печінці. Однак деякі з них не можуть бути синтезовані в організмі, тому людина обов'язково має отримувати їх із їжею. До таких незамінних амінокислот відносяться - гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан і валін. Амінокислоти, які синтезуються в печінці: аланін, аргінін, аспарагін, аспарагінова кислота, цитрулін, цистеїн, гамма-аміномасляну кислоту, глютамін і глютамінова кислота, гліцин, орнітин, пролін, серин, таурин, тирозин.

Процес синтезу білків йде у організмі постійно. У разі коли хоч одна незамінна амінокислота відсутня, утворення білків припиняється. Це може призвести до різних серйозних проблем - від порушення травлення до депресії і уповільнення зростання.

Як виникає така ситуація? Легше, ніж це можна собі уявити. Багато факторів призводять до цього, навіть якщо ваше харчування збалансоване і ви споживаєте достатню кількість білка. Порушення всмоктування у шлунково-кишковому тракті, інфекція, травма, стрес, прийом деяких лікарських препаратів, процес старіння та дисбаланс інших поживних речовин в організмі – все це може призвести до дефіциту незамінних амінокислот.

Слід мати на увазі, що все вищесказане зовсім не означає, що споживання великої кількості білків допоможе вирішити будь-які проблеми. Насправді це не сприяє збереженню здоров'я.

Надлишок білків створює додатковий стрес для нирок та печінки, яким треба переробляти продукти метаболізму білків, основним із них є аміак. Він дуже токсичний для організму, тому печінка негайно переробляє його на сечовину, яка потім надходить із струмом крові в нирки, де відфільтровується і виводиться назовні.

Доки кількість білка не надто велика, а печінка працює добре, аміак нейтралізується відразу ж і не завдає ніякої шкоди. Але якщо його занадто багато і печінка не справляється з його знешкодженням (внаслідок неправильного харчування, порушення травлення та/або захворювань печінки) – у крові створюється токсичний рівень аміаку. При цьому може виникнути маса серйозних проблем зі здоров'ям, аж до печінкової енцефалопатії та коми.

Занадто висока концентрація сечовини також спричиняє пошкодження нирок та болі в спині. Отже, важливою є не кількість, а якість білків, що споживаються з їжею. В даний час можна отримувати незамінні та замінні амінокислоти у вигляді біологічно активних харчових добавок.

Це особливо важливо при різних захворюваннях та при застосуванні редукційних дієт. Вегетаріанцям необхідні такі добавки, що містять незамінні амінокислоти, щоб організм отримував усе необхідне для нормального синтезу білків.

Існують різні види добавок, що містять амінокислоти. Амінокислоти входять до складу деяких полівітамінів, білкових сумішей. Є у продажу формули, що містять комплекси амінокислот або містять одну або дві амінокислоти. Вони представлені у різних формах: у капсулах, таблетках, рідинах та порошках.

Більшість амінокислот існує як двох форм, хімічна структура однієї є дзеркальним відображенням інший. Вони називаються D- та L-формами, наприклад D-цистин та L-цистин.

D означає dextra (права латиною), а L - levo (відповідно, ліва). Ці терміни позначають напрямок обертання спіралі, що є хімічною структурою цієї молекули. Білки тварин та рослинних організмів створені в основному L-формами амінокислот (за винятком фенілаланіну, який представлений D, L формами).

Харчові добавки, що містять L-амінокислоти, вважаються більш підходящими для біохімічних процесів людського організму.
Вільні, або незв'язані, амінокислоти є найбільш чистою формою. Тому при виборі добавки, що містить амінокислоти, перевагу слід віддавати продуктам, що містять L-кристалічні амінокислоти, стандартизовані Американської Фармакопеї (USP). Вони не потребують перетравлення і абсорбуються безпосередньо в кровотік. Після вживання всмоктуються дуже швидко і, як правило, не викликають алергічних реакцій.

Окремі амінокислоти приймають натщесерце, найкраще вранці або між їдою з невеликою кількістю вітамінів В6 і С. Якщо ви приймаєте комплекс амінокислот, що включає всі незамінні, це краще робити через 30 хвилин після або за 30 хвилин до їжі. Найкраще приймати і окремі необхідні амінокислоти, і комплекс амінокислот, але у різний час. Окремо амінокислоти не слід приймати протягом тривалого часу, особливо у високих дозах. Рекомендують прийом протягом 2 місяців із 2-місячною перервою.

Аланін

Аланін сприяє нормалізації метаболізму глюкози. Встановлено взаємозв'язок між надлишком аланіну та інфікуванням вірусом Епштейна-Барра, а також синдромом хронічної втоми. Одна з форм аланіну - бета-аланін є складовою пантотенової кислоти і коензиму А - одного з найважливіших каталізаторів в організмі.

Аргінін

Аргінін уповільнює ріст пухлин, у тому числі ракових, за рахунок стимуляції імунної системи організму. Він підвищує активність та збільшує розмір вилочкової залози, яка виробляє Т-лімфоцити. У зв'язку з цим аргінін корисний людям, які страждають на ВІЛ-інфекцію та злоякісні новоутворення.

Його також застосовують при захворюваннях печінки (цирозі та жировій дистрофії), він сприяє дезінтоксикаційним процесам у печінці (передусім знешкодженню аміаку). Насіннєва рідина містить аргінін, тому його іноді застосовують у комплексній терапії безпліддя у чоловіків. У сполучній тканині та в шкірі також знаходиться велика кількість аргініну, тому його прийом ефективний при різних травмах. Аргінін – важливий компонент обміну речовин у м'язовій тканині. Він сприяє підтримці оптимального азотного балансу в організмі, оскільки бере участь у транспортуванні та знешкодженні надлишкового азоту в організмі.

Аргінін допомагає зменшити вагу, оскільки викликає деяке зменшення запасів жиру в організмі.

Аргінін входить до складу багатьох ензимів та гормонів. Він надає стимулюючу дію на вироблення інсуліну підшлунковою залозою як компонент вазопресину (гормону гіпофіза) та допомагає синтезу гормону росту. Хоча аргінін синтезується в організмі, його утворення може бути знижено у новонароджених. Джерелами аргініну є шоколад, кокосові горіхи, молочні продукти, желатин, м'ясо, овес, арахіс, соєві боби, волоські горіхи, біле борошно, пшениця та пшеничні зародки.

Люди, які мають вірусні інфекції, у тому числі Herpes simplex, не повинні приймати аргінін у вигляді харчових добавок і повинні уникати споживання продуктів, багатих на аргінін. Вагітним і матерям, що годують груддю, не слід вживати харчові добавки з аргініном. Прийом невеликих доз аргініну рекомендується при захворюваннях суглобів та сполучної тканини, при порушеннях толерантності до глюкози, захворюваннях печінки та травмах. Тривалий прийом не рекомендовано.

Аспарагін

Аспарагін необхідний підтримки балансу у процесах, які у центральної нервової системі: перешкоджає як надмірному збудженню, і надмірному гальмування. Він бере участь у процесах синтезу амінокислот у печінці.

Так як ця амінокислота підвищує життєву силу, добавку її основі застосовують при втоми. Вона також відіграє важливу роль у процесах метаболізму. Аспартову кислоту часто призначають при захворюваннях нервової системи. Вона корисна для спортсменів, а також при порушеннях функції печінки. Крім того, він стимулює імунітет за рахунок підвищення продукції імуноглобулінів та антитіл.

Аспартова кислота у великих кількостях міститься в білках рослинного походження, отриманих з пророщеного насіння та в м'ясних продуктах.

Карнітін

Строго кажучи, карнітин не є амінокислотою, але його хімічна структура подібна до структури амінокислот, і тому їх зазвичай розглядають разом. Карнітин не бере участь у синтезі білків і не є нейромедіатором. Його основна функція в організмі – це транспорт довголанцюгових жирних кислот, у процесі окислення яких виділяється енергія. Це одне з основних джерел енергії для м'язової тканини. Таким чином, карнітин збільшує переробку жиру в енергію та запобігає відкладенню жиру в організмі, насамперед у серці, печінці, скелетній мускулатурі.

Карнітин знижує ймовірність розвитку ускладнень цукрового діабету, пов'язаних із порушеннями жирового обміну, уповільнює жирове переродження печінки при хронічному алкоголізмі та ризик виникнення захворювань серця. Він має здатність знижувати рівень тригліцеридів у крові, сприяє зниженню маси тіла та підвищує силу м'язів у хворих з нервово-м'язовими захворюваннями та посилює антиоксидантну дію вітамінів С та Е.

Вважається, деякі варіанти м'язових дистрофій пов'язані з дефіцитом карнитина. При таких захворюваннях люди повинні отримувати більшу кількість цієї речовини, ніж це за нормами.

Він може синтезуватися в організмі за наявності заліза, тіаміну, піридоксину та амінокислот лізину та метіоніну. Синтез карнітину здійснюється в присутності також достатньої кількості вітаміну С. Недостатня кількість будь-якої з цих поживних речовин в організмі призводить до дефіциту карнітину. Карнітин надходить в організм з їжею, насамперед з м'ясом та іншими продуктами тваринного походження.

Більшість випадків дефіциту карнітину пов'язані з генетично обумовленим дефектом у його синтезу. До можливих проявів недостатності карнітину належать порушення свідомості, біль у серці, слабкість у м'язах, ожиріння.

Чоловікам внаслідок більшої м'язової маси потрібно більше карнітину, ніж жінкам. У вегетаріанців ймовірніше виникнення дефіциту цієї поживної речовини, ніж у невегетаріанців, у зв'язку з тим, що карнітин не зустрічається в білках рослинного походження.

Більш того, метіонін та лізин (амінокислоти, необхідні для синтезу карнітину) також не містяться в рослинних продуктах у достатніх кількостях.

Для отримання необхідної кількості карнітину вегетаріанці повинні приймати харчові добавки або збагачені лізином продукти, такі як кукурудзяні пластівці.

Карнітин представлений у біологічно активних харчових добавках у різних формах: у вигляді D, L-карнітину, D-карнітину, L-карнітину, ацетил-L-карнітину.
Переважно приймати L-карнітин.

Цитрулін

Цитрулін переважно знаходиться у печінці. Він підвищує енергозабезпечення, стимулює імунну систему, у процесі обміну речовин перетворюється на L-аргінін. Він знешкоджує аміак, що ушкоджує клітини печінки.

Цистеїн та цистин

Ці дві амінокислоти тісно пов'язані між собою, кожна молекула цистину і двох молекул цистеїну, з'єднаних друг з одним. Цистеїн дуже нестабільний і легко переходить у L-цистин, і, таким чином, одна амінокислота легко переходить до іншої за необхідності.

Обидві амінокислоти відносяться до сірковмісних і відіграють важливу роль у процесах формування тканин шкіри, що мають значення для дезінтоксикаційних процесів. Цистеїн входить до складу альфа-кератину – основного білка нігтів, шкіри та волосся. Він сприяє формуванню колагену та покращує еластичність та текстуру шкіри. Цистеїн входить до складу інших білків організму, у тому числі деяких травних ферментів.

Цистеїн допомагає знешкоджувати деякі токсичні речовини і захищає організм від дії радіації, що пошкоджує. Він є одним із найпотужніших антиоксидантів, при цьому його антиоксидантна дія посилюється при одночасному прийомі з вітаміном С і селеном.

Цистеїн є попередником глютатіону - речовини, що надає захисну дію на клітини печінки та головного мозку від пошкодження алкоголем, деяких лікарських препаратів та токсичних речовин, що містяться у сигаретному димі. Цистеїн розчиняється краще, ніж цистин і швидше утилізується в організмі, тому його частіше використовують у комплексному лікуванні різних захворювань. Ця амінокислота утворюється в організмі з L-метіоніну, за обов'язкової присутності вітаміну В6.

Додатковий прийом цистеїну необхідний при ревматоїдному артриті, захворюваннях артерій, раку. Він прискорює одужання після операцій, опіків, пов'язує важкі метали та розчинне залізо. Ця амінокислота також прискорює спалювання жирів та утворення м'язової тканини.

L-цистеїн має здатність руйнувати слиз у дихальних шляхах, завдяки цьому його часто застосовують при бронхітах та емфіземі легень. Він прискорює процеси одужання при захворюваннях органів дихання та відіграє важливу роль в активізації лейкоцитів та лімфоцитів.

Так як ця речовина збільшує кількість глютатіону в легенях, нирках, печінці та червоному кістковому мозку, вона уповільнює процеси старіння, наприклад, зменшуючи кількість старечих пігментних плям. N-ацетилцистеїн більш ефективно підвищує рівень глютатіону в організмі, ніж цистин або навіть сам глютатіон.

Люди з цукровим діабетом повинні бути обережними при прийомі добавок з цистеїном, оскільки він має здатність інактивувати інсулін. При цистинурії, рідкісному генетичному стані, що призводить до утворення цистинового каміння, приймати цистеїн не можна.

Диметилгліцин

Диметилгліцин – це похідна гліцину – найпростішої амінокислоти. Він є складовим елементом багатьох важливих речовин, таких як амінокислоти метіонін та холін, деяких гормонів, нейромедіаторів та ДНК.

У невеликих кількостях диметилгліцин зустрічається у м'ясних продуктах, насінні та зернах. Хоча з дефіцитом диметилгліцину не пов'язано жодних симптомів, прийом харчових добавок з диметилгліцином має низку позитивних ефектів, включаючи поліпшення енергозабезпечення та розумової діяльності.

Диметилгліцин також стимулює імунітет, зменшує вміст холестерину та тригліцеридів у крові, допомагає нормалізації артеріального тиску та рівня глюкози, а також сприяє нормалізації функції багатьох органів. Його також застосовують при епілептичних нападах.

Гамма-аміномасляна кислота

Гамма-аміномасляна кислота (GABA) виконує в організмі функцію нейромедіатора центральної нервової системи та незамінна для обміну речовин у головному мозку. Утворюється вона з іншої амінокислоти – глютамінової. Вона зменшує активність нейронів та запобігає перезбудженню нервових клітин.

Гамма-аміномасляна кислота знімає збудження та надає заспокійливу дію, її можна приймати також як транквілізатори, але без ризику розвитку звикання. Цю амінокислоту використовують у комплексному лікуванні епілепсії та артеріальної гіпертензії. Так як вона має релаксуючу дію, її застосовують при лікуванні порушень статевих функцій. Крім того, GABA призначають при синдромі дефіциту уваги. Надлишок гамма-аміномасляної кислоти, однак, може збільшити занепокоєння, викликає задишку, тремтіння кінцівок.

Глютамінова кислота

Глютамінова кислота є нейромедіатором, який передає імпульси в центральній нервовій системі. Ця амінокислота відіграє важливу роль у вуглеводному обміні та сприяє проникненню кальцію через гематоенцефалічний бар'єр.

Ця амінокислота може використовуватися клітинами головного мозку як джерело енергії. Вона також знешкоджує аміак, забираючи атоми азоту в процесі утворення іншої амінокислоти – глютаміну. Цей процес – єдиний спосіб знешкодження аміаку в головному мозку.

Глютамінову кислоту застосовують під час корекції розладів поведінки у дітей, а також при лікуванні епілепсії, м'язової дистрофії, виразок, гіпоглікемічних станів, ускладнень інсулінотерапії цукрового діабету та порушень розумового розвитку.

Глютамін

Глютамін - це амінокислота, що найчастіше зустрічається в м'язах у вільному вигляді. Він дуже легко проникає через гематоенцефалічний бар'єр і в клітинах головного мозку переходить у глютамінову кислоту і назад, крім того, збільшує кількість гамма-аміномасляної кислоти, яка необхідна для підтримки нормальної роботи головного мозку.

Ця амінокислота також підтримує нормальну кислотно-лужну рівновагу в організмі та здоровий стан шлунково-кишкового тракту, необхідний для синтезу ДНК та РНК.

Глютамін – активний учасник азотного обміну. Його молекула містить два атоми азоту і утворюється з глютамінової кислоти шляхом приєднання одного атома азоту. Таким чином, синтез глютаміну допомагає видалити надлишок аміаку з тканин, насамперед із головного мозку та переносити азот усередині організму.

Глютамін знаходиться у великих кількостях у м'язах і використовується для синтезу білків клітин скелетної мускулатури. Тому харчові добавки з глютаміном застосовуються культуристами та при різних дієтах, а також для профілактики втрати м'язової маси при таких захворюваннях, як злоякісні новоутворення та СНІД, після операцій та при тривалому постільному режимі.

Додатково глютамін застосовують також при лікуванні артритів, аутоімунних захворюваннях, фіброзах, захворюваннях шлунково-кишкового тракту, пептичних виразках, захворюваннях сполучної тканини.

Ця амінокислота покращує діяльність мозку і тому застосовується при епілепсії, синдромі хронічної втоми, імпотенції, шизофренії та сенільної деменції. L-глютамін зменшує патологічну потяг до алкоголю, тому застосовується при лікуванні хронічного алкоголізму.

Глютамін міститься в багатьох продуктах як рослинного, так і тваринного походження, але легко знищується при нагріванні. Шпинат і петрушка є добрими джерелами глютаміну, але за умови, що їх споживають у сирому вигляді.

Харчові добавки, що містять глютамін, слід зберігати тільки в сухому місці, інакше глютамін переходить в аміак та піроглютамінову кислоту. Не приймають глютамін при цирозі печінки, захворюваннях нирок, синдромі Рейє.

Глютатіон

Глютатіон, як і карнітин, не є амінокислотою. За хімічною структурою це трипептид, що отримується в організмі з цистеїну, глютамінової кислоти та гліцину.

Глютатіон є антиоксидантом. Найбільше глютатиона знаходиться в печінці (деяка його кількість вивільняється прямо в кровотік), а також у легенях та шлунково-кишковому тракті.

Він необхідний для вуглеводного обміну, а також уповільнює старіння за рахунок впливу на ліпідний обмін та запобігає виникненню атеросклерозу. Дефіцит глютатіону позначається насамперед нервової системі, викликаючи порушення координації, розумових процесів, тремор.

Кількість глютатіону в організмі зменшується з віком. У зв'язку з цим люди похилого віку повинні отримувати його додатково. Однак краще вживати харчові добавки, що містять цистеїн, глютамінову кислоту і гліцин - тобто речовини, що синтезують глютатіон. Найбільш ефективним вважається прийом N-ацетилцистеїну.

Гліцин

Гліцин уповільнює дегенерацію м'язової тканини, оскільки є джерелом креатину - речовини, що міститься в м'язовій тканині і використовуваної при синтезі ДНК та РНК. Гліцин необхідний для синтезу нуклеїнових кислот, жовчних кислот та замінних амінокислот в організмі.

Він входить до складу багатьох антацидних препаратів, що застосовуються при захворюваннях шлунка, корисний для відновлення пошкоджених тканин, оскільки у великих кількостях міститься у шкірі та сполучній тканині.

Ця амінокислота необхідна для нормального функціонування центральної нервової системи та підтримки хорошого стану передміхурової залози. Він виконує функцію гальмівного нейромедіатора і, таким чином, може запобігти епілептичним судомам.

Гліцин застосовують у лікуванні маніакально-депресивного психозу, він також може бути ефективним при гіперактивності. Надлишок гліцину в організмі викликає відчуття втоми, але адекватна кількість забезпечує організм енергією. За потреби гліцин в організмі може перетворюватися на серин.

Гістідін

Гістидин - це незамінна амінокислота, що сприяє зростанню та відновленню тканин, яка входить до складу мієлінових оболонок, що захищають нервові клітини, а також необхідна для утворення червоних та білих клітин крові. Гістидин захищає організм від шкідливої ​​дії радіації, сприяє виведенню важких металів з організму і допомагає при СНІДі.

Занадто високий вміст гістидину може призвести до виникнення стресу та навіть психічних порушень (збудження та психозів).

Неадекватний вміст гістидину в організмі погіршує стан при ревматоїдному артриті та при глухоті, пов'язаній із ураженням слухового нерва. Метіонін сприяє зниженню рівня гістидину в організмі.

Гістамін, дуже важливий компонент багатьох імунологічних реакцій, синтезується із гістидину. Він також сприяє виникненню статевого збудження. У зв'язку з цим, одночасний прийом біологічно активних харчових добавок, що містять гістидин, ніацин і піридоксин (необхідних для синтезу гістаміну), може виявитися ефективним при статевих розладах.

Оскільки гістамін стимулює секрецію шлункового соку, застосування гістидину допомагає при порушеннях травлення, пов'язаних із зниженою кислотністю шлункового соку.

Люди, які страждають на маніакально-депресивний психоз, не повинні приймати гістидин, за винятком випадків, коли дефіцит цієї амінокислоти точно встановлений. Гістидин знаходиться в рисі, пшениці та житі.

Ізолейцин

Ізолейцин – одна з амінокислот BCAA та незамінних амінокислот, необхідних для синтезу гемоглобіну. Також стабілізує та регулює рівень цукру в крові та процеси енергозабезпечення. Метаболізм ізолейцину відбувається у м'язовій тканині.

Спільний прийом з ізолейцином і валіном (BCAA) збільшує витривалість і сприяють відновленню м'язової тканини, що особливо важливо для спортсменів.

Ізолейцин необхідний при багатьох психічних захворюваннях. Дефіцит цієї амінокислоти призводить до виникнення симптомів, подібних до гіпоглікемії.

До харчових джерел ізолейцину належать мигдаль, кешью, куряче м'ясо, турецький горох, яйця, риба, сочевиця, печінка, м'ясо, жито, більшість насіння, соєві білки.

Існують біологічно активні харчові добавки, що містять ізолейцин. При цьому необхідно дотримуватися правильного балансу між ізолейцином та двома іншими розгалуженими амінокислотами BCAA - лейцином і валіном.

Лейцин

Лейцин - незамінна амінокислота, що разом з ізолейцином і валіном відноситься до трьох розгалужених амінокислот BCAA. Діючи разом, вони захищають м'язові тканини та є джерелами енергії, а також сприяють відновленню кісток, шкіри, м'язів, тому їх прийом часто рекомендують у відновлювальний період після травм та операцій.

Лейцин також дещо знижує рівень цукру в крові та стимулює виділення гормону росту. До харчових джерел лейцину відносяться бурий рис, боби, м'ясо, горіхи, соєве та пшеничне борошно.

Біологічно активні харчові добавки, що містять лейцин, застосовуються в комплексі з валіном та ізолейцином. Їх слід приймати обережно, щоб не викликати гіпоглікемії. Надлишок лейцину може збільшити кількість аміаку в організмі.

Лізін

Лізин – незамінна амінокислота, що входить до складу практично будь-яких білків. Він необхідний для нормального формування кісток та зростання дітей, сприяє засвоєнню кальцію та підтримці нормального обміну азоту у дорослих.

Ця амінокислота бере участь у синтезі антитіл, гормонів, ферментів, формуванні колагену та відновленні тканин. Лізин застосовують у відновлювальний період після операцій та спортивних травм. Він також знижує рівень тригліцеридів у сироватці крові.

Лізин має противірусну дію, особливо щодо вірусів, що викликають герпес та гострі респіраторні інфекції. Прийом добавок, що містять лізин у комбінації з вітаміном С та біофлавоноїдами, рекомендується при вірусних захворюваннях.

Дефіцит цієї незамінної амінокислоти може призвести до анемії, крововиливів в очне яблучко, ферментних порушень, дратівливості, втоми та слабкості, поганого апетиту, уповільнення росту та зниження маси тіла, а також до порушень репродуктивної системи.

Харчовими джерелами лізину є сир, яйця, риба, молоко, картопля, червоне м'ясо, соєві та дріжджові продукти.

Метіонін

Метіонін - незамінна амінокислота, що допомагає переробці жирів, запобігаючи їх відкладенню в печінці та на стінках артерій. Синтез таурину та цистеїну залежить від кількості метіоніну в організмі. Ця амінокислота сприяє травленню, забезпечує дезінтоксикаційні процеси (передусім знешкодження токсичних металів), зменшує м'язову слабкість, захищає від впливу радіації, корисна при остеопорозі та хімічній алергії.

Цю амінокислоту застосовують у комплексній терапії ревматоїдного артриту та токсикозу вагітності. Метіонін має виражену антиоксидантну дію, тому що є хорошим джерелом сірки, що інактивує вільні радикали. Його застосовують при синдромі Жільбера, порушення функції печінки. Метіонін також необхідний для синтезу нуклеїнових кислот, колагену та багатьох інших білків. Його корисно приймати жінкам, які отримують оральні гормональні контрацептиви. Метіонін знижує рівень гістаміну в організмі, що може бути корисним при шизофренії, коли кількість гістаміну підвищена.

Метіонін в організмі переходить у цистеїн, який є попередником глютатіону. Це дуже важливо при отруєннях, коли потрібна велика кількість глютатіону для знешкодження токсинів та захисту печінки.

Харчові джерела метіоніну: бобові, яйця, часник, сочевиця, м'ясо, цибуля, соєві боби, насіння та йогурт.

Орнітін

Орнітин допомагає вивільненню гормону росту, що сприяє спалюванню жирів в організмі. Цей ефект посилюється при застосуванні орнітину в комбінації з аргініном та карнітином. Орнітин також необхідний для імунної системи та роботи печінки, беручи участь у дезінтоксикаційних процесах та відновленні печінкових клітин.

Орнітин в організмі синтезується з аргініну і, у свою чергу, є попередником для цитруліну, проліну, глютамінової кислоти. Високі концентрації орнітину виявляються в шкірі та сполучній тканині, тому ця амінокислота сприяє відновленню пошкоджених тканин.

Не можна давати біологічно активні харчові добавки, що містять орнітин, дітям, вагітним і матерям, що годують, а також особам з шизофренією в анамнезі.

Фенілаланін

Фенілаланін – це незамінна амінокислота. В організмі вона може перетворюватися на іншу амінокислоту – тирозин, яка, у свою чергу, використовується у синтезі двох основних нейромедіаторів: допаміну та норадреналіну. Тому ця амінокислота впливає на настрій, зменшує біль, покращує пам'ять та здатність до навчання, пригнічує апетит. Його використовують у лікуванні артриту, депресії, болю при менструації, мігрені, ожиріння, хвороби Паркінсона та шизофренії.

Фенілаланін зустрічається в трьох формах: L-фенілаланін (природна форма і саме вона входить до складу більшості білків людського тіла), D-фенілаланін (синтетична дзеркальна форма, має аналгуючу дію), DL-фенілаланін (об'єднує корисні властивості двох попередніх форм, її зазвичай застосовують при передменструальному синдромі.

Біологічно активні харчові добавки, що містять фенілаланін, не дають вагітним жінкам, особам із занепокоєнням, діабетом, високим артеріальним тиском, фенілкетонурією, пігментною меланомою.

Пролін

Пролін покращує стан шкіри, за рахунок збільшення продукції колагену та зменшення його втрати з віком. Допомагає у відновленні хрящових поверхонь суглобів, зміцнює зв'язки та серцевий м'яз. Для зміцнення сполучної тканини пролін краще застосовувати у поєднанні з вітаміном С.

Пролін надходить до організму переважно з м'ясних продуктів.

Серін

Серин необхідний для нормального обміну жирів та жирних кислот, зростання м'язової тканини та підтримання нормального стану імунної системи.

Серин синтезується в організмі із гліцину. Як зволожуюча речовина входить до складу багатьох косметичних продуктів та дерматологічних препаратів.

Таурін

Таурін у високій концентрації міститься в серцевому м'язі, білих клітинах крові, скелетній мускулатурі, центральній нервовій системі. Він бере участь у синтезі багатьох інших амінокислот, а також входить до складу основного компонента жовчі, яка необхідна для перетравлення жирів, абсорбції жиророзчинних вітамінів та підтримки нормального рівня холестерину в крові.

Тому таурин корисний при атеросклерозі, набряках, захворюваннях серця, артеріальної гіпертонії та гіпоглікемії. Таурін необхідний для нормального обміну натрію, калію, кальцію та магнію. Він запобігає виведенню калію із серцевого м'яза і тому сприяє профілактиці деяких порушень серцевого ритму. Таурін чинить захисну дію на головний мозок, особливо при дегідратації. Його застосовують при лікуванні занепокоєння та збудження, епілепсії, гіперактивності, судом.

Біологічно активні харчові добавки з таурином дають дітям із синдромом Дауна та м'язовою дистрофією. У деяких клініках цю амінокислоту включають у комплексну терапію раку молочної залози. Надмірне виведення таурину з організму зустрічається при різних станах та порушеннях обміну.

Аритмії, порушення процесів утворення тромбоцитів, кандидози, фізичний чи емоційний стрес, захворювання кишечника, дефіцит цинку та зловживання алкоголем призводять до дефіциту таурину в організмі. Зловживання алкоголем ще й порушує здатність організму засвоювати таурін.

При діабеті збільшується потреба організму таурину, і навпаки, прийом БАД, що містять таурин і цистин, зменшує потребу в інсуліні. Таурін знаходиться в яйцях, рибі, м'ясі, молоці, але не зустрічається у білках рослинного походження.

Він синтезується в печінці з цистеїну та з метіоніну в інших органах та тканинах організму, за умови достатньої кількості вітаміну В6. При генетичних або метаболічних порушеннях, що заважають синтезу таурину, необхідний прийом БАД із цією амінокислотою.

Треонін

Треонін – це незамінна амінокислота, що сприяє підтримці нормального білкового обміну в організмі. Вона важлива для синтезу колагену та еластину, допомагає роботі печінки та бере участь в обміні жирів у комбінації з аспартовою кислотою та метіоніном.

Треонін знаходиться в серці, центральній нервовій системі, скелетній мускулатурі і перешкоджає відкладенню жирів у печінці. Ця амінокислота стимулює імунітет, оскільки сприяє продукції антитіл. Треонін дуже у незначних кількостях міститься у зернах, тому у вегетаріанців частіше виникає дефіцит цієї амінокислоти.

Триптофан

Триптофан – це незамінна амінокислота, необхідна для продукції ніацину. Він використовується для синтезу у головному мозку серотоніну, одного з найважливіших нейромедіаторів. Триптофан застосовують при безсонні, депресії та для стабілізації настрою.

Він допомагає при синдромі гіперактивності у дітей, використовується при захворюваннях серця, для контролю за масою тіла, зменшення апетиту, а також збільшення викиду гормону росту. Допомагає при мігренозних нападах, сприяє зменшенню шкідливого впливу нікотину. Дефіцит триптофану та магнію може посилювати спазми коронарних артерій.

До найбагатших харчових джерел триптофану відносяться бурий рис, сільський сир, м'ясо, арахіс та соєвий білок.

Тирозін

Тирозин є попередником нейромедіаторів норепінефрину та допаміну. Ця амінокислота бере участь у регуляції настрою; Нестача тирозину призводить до дефіциту норадреналіну, що, у свою чергу, призводить до депресії. Тирозин пригнічує апетит, сприяє зменшенню відкладення жирів, сприяє виробленню мелатоніну та покращує функції надниркових залоз, щитовидної залози та гіпофізу.

Тирозин також бере участь в обміні фенілаланіну. Тиреоїдні гормони утворюються при приєднанні до тирозину атомів йоду. Тому не дивно, що низький вміст тирозину у плазмі пов'язаний із гіпотиреозом.

Симптомами дефіциту тирозину також є знижений артеріальний тиск, низька температура тіла та синдром неспокійних ніг.

Біологічно активні харчові добавки з тирозином використовують для зняття стресу, вважають, що вони можуть допомогти при синдромі хронічної втоми та нарколепсії. Їх використовують при тривозі, депресії, алергіях та головному болі, а також при відвиканні від ліків. Тирозин може бути корисним при хворобі Паркінсона. Природні джерела тирозину – мигдаль, авокадо, банани, молочні продукти, насіння гарбуза та кунжут.

Тирозин може синтезуватися із фенілаланіну в організмі людини. БАД з фенілаланіном краще приймати перед сном або разом із продуктами харчування, що містять велику кількість вуглеводів.

На фоні лікування інгібіторами моноаміноксидази (зазвичай їх призначають при депресії) слід практично повністю відмовитися від продуктів, що містять тирозин, і не приймати БАД з тирозином, оскільки це може призвести до несподіваного та різкого підйому артеріального тиску.

Валін

Валін - незамінна амінокислота, що надає стимулюючу дію, одна з амінокислот BCAA, тому може бути використана м'язами як джерело енергії. Валін необхідний для метаболізму в м'язах, відновлення пошкоджених тканин та підтримки нормального обміну азоту в організмі.

Валін часто використовують для корекції виражених дефіцитів амінокислот, що виникли внаслідок звикання до ліків. Його надмірно високий рівень в організмі може призвести до таких симптомів, як парестезії (відчуття мурашок на шкірі), аж до галюцинацій.
Валін міститься у таких харчових продуктах: зернові, м'ясо, гриби, молочні продукти, арахіс, соєвий білок.

Прийом валіну у вигляді харчових добавок слід збалансувати з прийомом інших розгалужених амінокислот BCAA - L-лейцину та L-ізолейцину.

Білки становлять матеріальну основу хімічної діяльності клітини. Функції білків у природі універсальні. Назвою білки,найбільш прийнятому у вітчизняній літературі відповідає термін протеїни(Від грец. proteios- Перший). До теперішнього часу досягнуті великі успіхи у встановленні співвідношення структури та функцій білків, механізму їх участі у найважливіших процесах життєдіяльності організму та у розумінні молекулярних основ патогенезу багатьох хвороб.

Залежно від молекулярної маси розрізняють пептиди та білки. Пептиди мають меншу молекулярну масу, ніж білки. Для пептидів більш властива регуляторна функція (гормони, інгібітори та активатори ферментів, переносники іонів через мембрани, антибіотики, токсини та ін.).

12.1. α -Амінокислоти

12.1.1. Класифікація

Пептиди та білки побудовані із залишків α-амінокислот. Загальна кількість амінокислот, що зустрічаються в природі, перевищує 100, але деякі з них виявлені лише в певному співтоваристві організмів, 20 найважливіших α-амінокислот постійно зустрічаються у всіх білках (схема 12.1).

α-Амінокислоти - гетерофункціональні сполуки, молекули яких містять одночасно аміногрупу та карбоксильну групу в одного і того ж атома вуглецю.

Схема 12.1.Найважливіші α-амінокислоти*

* Скорочені позначення застосовуються тільки для запису амінокислотних залишків у молекулах пептидів та білків. ** Незамінні амінокислоти.

Назви -амінокислот можуть бути побудовані за замісною номенклатурою, але частіше використовуються їх тривіальні назви.

Тривіальні назви -амінокислот зазвичай пов'язані з джерелами виділення. Серін входить до складу фіброїну шовку (від лат. serieus- шовковистий); тирозин вперше виділено із сиру (від грец. tyros- Сир); глутамін - із злакової клейковини (від нього. Gluten- Клей); аспарагінова кислота - із паростків спаржі (від лат. asparagus- спаржа).

Багато α-амінокислот синтезуються в організмі. Деякі амінокислоти, необхідні синтезу білків, в організмі не утворюються і повинні надходити ззовні. Такі амінокислоти називають незамінними(Див. схему 12.1).

До незамінних α-амінокислот відносяться:

валін ізолейцин метіонін триптофан

лейцин лізин треонін фенілаланін

α-амінокислоти класифікують декількома способами в залежності від ознаки, покладеної в основу їх поділу на групи.

Однією з класифікаційних ознак є хімічна природа радикала R. За цією ознакою амінокислоти поділяються на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні (див. схему 12.1).

Аліфатичніα -амінокислоти.Це найбільш численна група. Усередині неї амінокислоти поділяють із залученням додаткових класифікаційних ознак.

Залежно від числа карбоксильних груп та аміногруп у молекулі виділяють:

Нейтральні амінокислоти – по одній групі NH 2 та СООН;

Основні амінокислоти – дві групи NH 2 та одна група

СООН;

Кислі амінокислоти - одна група NH 2 та дві групи СООН.

Можна відзначити, що у групі аліфатичних нейтральних амінокислот число атомів вуглецю в ланцюзі немає більше шести. При цьому не існує амінокислоти з чотирма атомами вуглецю в ланцюзі, а амінокісоти з п'ятьма і шістьма атомами вуглецю мають лише розгалужену будову (валін, лейцин, ізолейцин).

В аліфатичному радикалі можуть бути «додаткові» функціональні групи:

Гідроксильна - серин, треонін;

Карбоксильна - аспарагінова та глутамінова кислоти;

Тіольна – цистеїн;

Амідна – аспарагін, глутамін.

Ароматичніα -амінокислоти.До цієї групи належать фенілаланін і тирозин, побудовані таким чином, що бензольні кільця в них відокремлені від загального α-амінокислотного фрагмента метиленової групою -СН 2-.

Гетероциклічні α -амінокислоти.Гістидин і триптофан, що відносяться до цієї групи, містять гетероцикли - імідазол та індол відповідно. Будова та властивості цих гетероциклів розглянуті нижче (див. 13.3.1; 13.3.2). Загальний принцип побудови гетероциклічних амінокислот такий самий, як і ароматичних.

Гетероциклічні та ароматичні α-амінокислоти можна розглядати як β-заміщені похідні аланіну.

До героциклічних відноситься також амінокислота пролін,в якій вторинна аміногрупа включена до складу піролідинового

У хімії α-амінокислот велика увага приділяється будові та властивостям «бічних» радикалів R, які відіграють важливу роль у формуванні структури білків та виконанні ними біологічних функцій. Велике значення мають такі характеристики, як полярність «бічних» радикалів, наявність у радикалах функціональних груп та здатність цих функціональних груп до іонізації.

Залежно від бічного радикалу виділяють амінокислоти з неполярними(гідрофобними) радикалами та амінокислоти c полярними(гідрофільними) радикалами.

До першої групи відносяться амінокислоти з аліфатичними бічними радикалами - аланін, валін, лейцин, ізолейцин, метіонін - та ароматичними бічними радикалами - фенілаланін, триптофан.

До другої групи належать амінокислоти, у яких в радикалі є полярні функціональні групи, здатні до іонізації (іоногенні) або не здатні переходити в іонний стан (неіоногенні) в умовах організму. Наприклад, у тирозині гідроксильна група іоногенна (має фенольний характер), у серині – неіоногенна (має спиртову природу).

Полярні амінокислоти з іоногенними групами в радикалах у певних умовах можуть перебувати в іонному (аніонному чи катіонному) стані.

12.1.2. Стереоізомерія

Основний тип побудови -амінокислот, тобто зв'язок одного і того ж атома вуглецю з двома різними функціональними групами, радикалом і атомом водню, вже сам по собі визначає хіральність -атома вуглецю. Виняток становить найпростіша амінокислота гліцин H 2 NCH 2 COOH, що не має центру хіральності.

Конфігурація α-амінокислот визначається за конфігураційним стандартом - гліцериновим альдегідом. Розташування у стандартній проекційній формулі Фішера аміногрупи зліва (подібно до групи ВІН у l-гліцериновому альдегіді) відповідає l-конфігурації, праворуч - d-конфігурації хірального атома вуглецю. за R, S-системі α-атом вуглецю у всіх α-амінокислот l-ряду має S-, а у d-ряду - R-конфігурацію (виняток становить цистеїн, див. 7.1.2).

Більшість α-амінокислот містить у молекулі один асиметричний атом вуглецю і існує у вигляді двох оптично активних енантіомерів та одного оптично неактивного рацемату. Майже всі природні -амінокислоти належать до l-ряду.

Амінокислоти ізолейцин, треонін і 4-гідроксипролін містять у молекулі по два центри хіральності.

Такі амінокислоти можуть існувати у вигляді чотирьох стереоізомерів, що є двома парами енантіомерів, кожна з яких утворює рацемат. Для побудови білків тварин організмів використовується лише один із енантіомерів.

Стереоізомерія ізолейцину аналогічна до розглянутої раніше стереоізомерії треоніну (див. 7.1.3). З чотирьох стереоізомерів до складу білків входить l-ізолейцин з S-конфігурацією обох асиметричних атомів вуглецю С- і С-. У назвах іншої пари енантіомерів, які є діастереомерами по відношенню до лейцину, використовується приставка алло-.

Розщеплення рацематів. Джерелом отримання -амінокислот l-ряду служать білки, які піддають для цього гідролітичного розщеплення. У зв'язку з великою потребою в окремих енантіомерах (для синтезу білків, лікарських речовин тощо) розроблено хімічніметоди розщеплення синтетичних рацемічних амінокислот Переважний ферментативнийспосіб розщеплення з використанням ферментів В даний час для поділу рацемічних сумішей використовують хроматографію на хіральних сорбентах.

12.1.3. Кислотно-основні властивості

Амфотерність амінокислот обумовлена ​​кислотними (СООН) та основними (NH 2) функціональними групами у тому молекулах. Амінокислоти утворюють солі як із лугами, так і з кислотами.

У кристалічному стані α-амінокислоти існують як диполярні іони H3N+ - CHR-COO- (зазвичай використовуваний запис

будови амінокислоти в неіонізованій формі служить лише для зручності).

У водному розчині амінокислоти існують у вигляді рівноважної суміші диполярного іону, катіонної та аніонної форм.

Положення рівноваги залежить від рН середовища. У всіх амінокислот переважають катіонні форми в сильнокислих (рН 1-2) і аніонні - в сильнолужних (рН >11) середовищах.

Іонна будова зумовлює низку специфічних властивостей амінокислот: високу температуру плавлення (понад 200 °С), розчинність у воді та нерозчинність у неполярних органічних розчинниках. Здатність більшості амінокислот добре розчинятися у воді є важливим фактором забезпечення їхнього біологічного функціонування, з нею пов'язані всмоктування амінокислот, їх транспорт в організмі тощо.

Повністю протонована амінокислота (катіонна форма) з позицій теорії Бренстеда є двоосновною кислотою,

Віддаючи один протон, така двоосновна кислота перетворюється на слабку одноосновну кислоту - диполярний іон з однією кислотною групою NH 3 + . Депротонування диполярного іона призводить до одержання аніонної форми амінокислоти - карбоксилат-іона, що є основою Бронстеда. Значення характеризують

щі кислотні властивості карбоксильної групи амінокислот, зазвичай лежать в інтервалі від 1 до 3; значення рK а2що характеризують кислотність амонієвої групи - від 9 до 10 (табл. 12.1).

Таблиця 12.1.Кислотно-основні властивості найважливіших α-амінокислот

Положення рівноваги, тобто співвідношення різних форм амінокислоти, у водному розчині при певних значеннях рН істотно залежить від будови радикала, головним чином від присутності в ньому іоногенних груп, що відіграють роль додаткових кислотних та основних центрів.

Значення рН, у якому концентрація диполярних іонів максимальна, а мінімальні концентрації катіонних і аніонних форм амінокислоти рівні, називаєтьсяізоелектричною точкою (p/).

Нейтральніα -амінокислоти.Ці амінокислоти мають значеннярIдещо нижче 7 (5,5-6,3) внаслідок більшої здатності до іонізації карбоксильної групи під впливом -/-ефекту групи NH 2 . Наприклад, у аланіну ізоелектрична точка знаходиться при рН 6,0.

Кисліα -амінокислоти.Ці амінокислоти мають в радикалі додаткову карбоксильну групу і сильнокислому середовищі знаходяться в повністю протонованій формі. Кислі амінокислоти є триосновними (за Брендстедом) з трьома значеннямирК а,як це видно на прикладі аспарагінової кислоти (р/3,0).

У кислих амінокислот (аспарагінової та глутамінової) ізоелектрична точка знаходиться при рН набагато нижче 7 (див. табл. 12.1). В організмі при фізіологічних значеннях рН (наприклад, рН крові 7,3-7,5) ці кислоти знаходяться в аніонній формі, тому що у них іонізовано обидві карбоксильні групи.

Основніα -амінокислоти.У разі основних амінокислот ізоелектричні точки знаходяться в області рН вище 7. У сильнокислому середовищі ці сполуки також є триосновними кислотами, етапи іонізації яких показані на прикладі лізину (р/9,8).

В організмі основні амінокислоти знаходяться у вигляді катіонів, тобто у них протоновані обидві аміногрупи.

Загалом жодна α-амінокислота in vivoне знаходиться у своїй ізоелектричній точці і не потрапляє в стан, що відповідає найменшій розчинності у воді. Усі амінокислоти в організмі знаходяться у іонній формі.

12.1.4. Аналітично важливі реакції α -амінокислот

α-амінокислоти як гетерофункціональні сполуки вступають у реакції, характерні як для карбоксильної, так і для аміногрупи. Деякі хімічні властивості амінокислот зумовлені функціональними групами у радикалі. У цьому розділі розглядаються реакції, що мають практичне значення для ідентифікації та аналізу амінокислот.

Етеріфікація.При взаємодії амінокислот зі спиртами у присутності кислотного каталізатора (наприклад, газоподібний хлороводень) з добрим виходом виходять складні ефіри у вигляді гідрохлоридів. Для виділення вільних ефірів реакційну суміш обробляють газоподібним аміаком.

Складні ефіри амінокислот не мають диполярної будови, тому, на відміну від вихідних кислот, вони розчиняються в органічних розчинниках і мають летючість. Так, гліцин - кристалічна речовина з високою температурою плавлення (292 °С), а його метиловий ефір - рідина з температурою кипіння 130 °С. Аналіз ефірів амінокислот можна проводити за допомогою газорідинної хроматографії.

Реакція із формальдегідом. Практичне значення має реакція з формальдегідом, яка є основою кількісного визначення амінокислот методом формольного титрування(Метод Серенсена).

Амфотерність амінокислот не дозволяє безпосередньо проводити титрування їх лугом в аналітичних цілях. При взаємодії амінокислот з формальдегідом виходять відносно стійкі аміноспирти (див. 5.3) - N-гідроксиметильні похідні, вільну карбоксильну групу яких потім титрують лугом.

Якісні реакції. Особливість хімії амінокислот і білків полягає у використанні численних якісних (кольорових) реакцій, які раніше становили основу хімічного аналізу. В даний час, коли дослідження проводяться за допомогою фізико-хімічних методів, багато якісних реакцій продовжують застосовувати для виявлення α-амінокислот, наприклад, у хроматографічному аналізі.

Хелатоутворення. З катіонами важких металів α-амінокислоти як біфункціональні сполуки утворюють внутрішньокомплексні солі, наприклад, зі свіжоприготовленим гідроксидом міді(11) в м'яких умовах виходять хелатні, що добре кристалізуються.

солі міді(11) синього кольору (один із неспецифічних способів виявлення α-амінокислот).

Нінгідринна реакція. Загальна якісна реакція -амінокислот - реакція з нінгідрином. Продукт реакції має синефіолетовий колір, що використовується для візуального виявлення амінокислот на хроматограмах (на папері, тонкому шарі), а також для спектрофотометричного визначення на амінокислотних аналізаторах (продукт поглинає світло в області 550-570 нм).

Дезамінування. У лабораторних умовах ця реакція здійснюється при дії азотистої кислоти на α-амінокислоти (див. 4.3). При цьому утворюється відповідна α-гідроксикислота і виділяється газоподібний азот, за обсягом якого судять про кількість амінокислоти, що вступила в реакцію (метод Ван-Слайка).

Ксантопротеїнова реакція. Ця реакція використовується для виявлення ароматичних та гетероциклічних амінокислот – фенілаланіну, тирозину, гістидину, триптофану. Наприклад, при дії концентрованої азотної кислоти на тирозин утворюється нітропохідна, забарвлена ​​в жовтий колір. У лужному середовищі забарвлення стає помаранчевим у зв'язку з іонізацією фенольної гідроксильної групи та збільшенням вкладу аніону у сполучення.

Існує також низка приватних реакцій, що дозволяють виявляти окремі амінокислоти.

Триптофанвиявляють за допомогою реакції з п-(диметиламіно)бензальдегідом в середовищі сірчаної кислоти по червоно-фіолетовому фарбуванню, що з'являється (реакція Ерліха). Ця реакція використовується для кількісного аналізу триптофану у продуктах розщеплення білків.

Цистеїнвиявляють за допомогою декількох якісних реакцій, заснованих на реакційній здатності меркаптогрупи, що міститься в ньому. Наприклад, при нагріванні розчину білка з ацетатом свинцю (СНзСОО)2РЬ у лужному середовищі утворюється чорний осад сульфіду свинцю PbS, що вказує на присутність у білках цистеїну.

12.1.5. Біологічно важливі хімічні реакції

В організмі під дією різних ферментів здійснюється низка важливих хімічних перетворень амінокислот. До таких перетворень належать трансамінування, декарбоксилювання, елімінування, альдольне розщеплення, окисне дезамінування, окислення тіольних груп.

Трансамінування є основним шляхом біосинтезу α-амінокислот з α-оксокислот. Донором аміногрупи служить амінокислота, що є в клітинах у достатній кількості або надлишку, а її акцептором - α-оксокислота. Амінокислота при цьому перетворюється на оксокислоту, а оксокислота - на амінокислоту з відповідною будовою радикалів. У результаті трансамінування представляє оборотний процес взаємообміну аміно-і оксо-груп. Приклад такої реакції - одержання l-глутамінової кислоти з 2-оксоглутарової кислоти. Донорною амінокислотою може бути, наприклад, l-аспарагінова кислота.

α-Амінокислоти містять у α-положенні до карбоксильної групи електроноакцепторну аміногрупу (точніше, протоновану аміногрупу NH 3 +), у зв'язку з чим здатні до декарбоксилювання.

Елімінуваннявластиво амінокислот, у яких в бічному радикалі в β-положенні до карбоксильної групи міститься електроноакцепторна функціональна група, наприклад гідроксильна або тіольна. Їх відщеплення призводить до проміжних реакційноздатних α-єнамінокислот, що легко переходять у таутомерні імінокислоти (аналогія з кето-енольною таутомерією). α-Імінокислоти в результаті гідратації зв'язку C=N і подальшого відщеплення молекули аміаку перетворюються на α-оксокислоти.

Такий тип перетворень має назву елімінування-гідратація.Прикладом є отримання піровиноградної кислоти із серину.

Альдольне розщеплення відбувається у разі α-амінокислот, у яких у β-положенні міститься гідроксильна група. Наприклад, серин розщеплюється з утворенням гліцину та формальдегіду (останній не виділяється у вільному вигляді, а одразу пов'язується з коферментом).

Окисне дезамінування може здійснюватися за участю ферментів та коферменту НАД+ чи НАДФ+ (див. 14.3). α-Амінокислоти можуть перетворюватися на α-оксокислоти не тільки через трансамінування, але й шляхом окисного дезамінування. Наприклад, з l-глутамінової кислоти утворюється -оксоглутаровая кислота. На першій стадії реакції здійснюється дегідрування (окислення) глутамінової кислоти до α-іміноглутарової

кислоти. На другій стадії відбувається гідроліз, в результаті якого виходять α-оксоглутарова кислота та аміак. Стадія гідролізу протікає без ферменту.

У зворотному напрямку протікає реакція відновлювального амінування -оксокислот. α-оксоглутарова кислота, що завжди міститься в клітинах (як продукт метаболізму вуглеводів), перетворюється цим шляхом на L-глутамінову кислоту.

Окислення тіольних груп лежить в основі взаємоперетворень цистеїнових та цистинових залишків, що забезпечують ряд окислювально-відновних процесів у клітині. Цистеїн, як і всі тіоли (див. 4.1.2) легко окислюється з утворенням дисульфіду - цистину. Дисульфідний зв'язок у цистині легко відновлюється з утворенням цистеїну.

Завдяки здатності тіольної групи до легкого окиснення цистеїн виконує захисну функцію при впливі на організм речовин з високою окисною здатністю. Крім того, він був першим лікарським засобом, що проявив протипроменеву дію. Цистеїн використовується у фармацевтичній практиці як стабілізатор лікарських препаратів.

Перетворення цистеїну на цистин призводить до утворення дисульфідних зв'язків, наприклад, у відновленому глутатіоні

(Див. 12.2.3).

12.2. Первинна структура пептидів та білків

Умовно вважають, що пептиди містять у молекулі до 100 (що відповідає молекулярній масі до 10 тис.), а білки – понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10 тис. до кількох мільйонів).

У свою чергу, у групі пептидів прийнято розрізняти олігопептиди(низкомолекулярні пептиди), що містять у ланцюгу не більше 10 амінокислотних залишків, та поліпептиди,до складу кола яких входить до 100 амінокислотних залишків. Макромолекули з числом амінокислотних залишків, що наближається або трохи перевищує 100, не розмежовують за поняттями поліпептиди та білки, ці терміни часто використовують як синоніми.

Пептидну та білкову молекулу формально можна подати як продукт поліконденсації α-амінокислот, що протікає з утворенням пептидного (амідного) зв'язку між мономерними ланками (схема 12.2).

Конструкція поліамідного ланцюга однакова для різноманіття пептидів і білків. Цей ланцюг має нерозгалужену будову і складається з пептидних (амідних) груп, що чергуються -СО-NH- і фрагментів -CH(R)-.

Один кінець ланцюга, на якому знаходиться амінокислота із вільною групою NH 2, називають N-кінцем, інший - С-кінцем,

Схема 12.2.Принцип побудови пептидного ланцюга

на якому знаходиться амінокислота із вільною групою СООН. Пептидні та білкові ланцюги записують з N-кінця.

12.2.1. Будова пептидної групи

У пептидній (амідній) групі-СО-NH- атом вуглецю знаходиться в стані sp2-гібридизації. Неподілена пара електронів атома азоту вступає в пару з π-електронами подвійного зв'язку С=О. З позицій електронної будови пептидна група є трицентровою p,π-сполученою системою (див. 2.3.1), електронна щільність в якій зміщена в бік більш негативного атома кисню. Атоми З, Оі N, що утворюють сполучену систему, знаходяться в одній площині. Розподіл електронної густини в амідній групі можна подати за допомогою граничних структур (I) і (II) або усунення електронної густини в результаті +M- та - M-ефектів груп NH та C=O відповідно (III).

Внаслідок сполучення відбувається деяке вирівнювання довжин зв'язків. Подвійний зв'язок С=Про подовжується до 0,124 нм проти звичайної довжини 0,121 нм, а зв'язок С-N стає коротшим - 0,132 нм порівняно з 0,147 нм у звичайному випадку (рис. 12.1). Плоска сполучена система в пептидній групі спричиняє утруднення обертання навколо зв'язку С-N (бар'єр обертання становить 63-84 кДж/моль). Таким чином, електронна будова запобігає досить жорсткій плоскуструктуру пептидної групи

Як видно із рис. 12.1, α-атоми вуглецю амінокислотних залишків розташовуються в площині пептидної групи по різні сторони від зв'язку С-N, тобто в більш вигідному транспортному положенні: бічні радикали R амінокислотних залишків у цьому випадку будуть найбільш віддалені один від одного в просторі.

Поліпептидна ланцюг має напрочуд однотипну будову і може бути представлена ​​у вигляді ряду розташованих під кутом друг

Мал. 12.1.Площинне розташування пептидної групи -CO-NH- та α-атомів вуглецю амінокислотних залишків

до друга площин пептидних груп, з'єднаних між собою через α-атоми вуглецю зв'язками Сα-N та Сα-Сsp 2 (Рис. 12.2). Обертання навколо цих одинарних зв'язків дуже обмежене внаслідок труднощів у просторовому розміщенні бічних радикалів амінокислотних залишків. Таким чином, електронна та просторова будова пептидної групи багато в чому визначає структуру поліпептидного ланцюга в цілому.

Мал. 12.2.Взаємне положення площин пептидних груп поліпептидного ланцюга

12.2.2. Склад та амінокислотна послідовність

При одноманітно побудованому поліамідному ланцюгу специфічність пептидів і білків визначається двома найважливішими характеристиками - амінокислотним складом та амінокислотною послідовністю.

Амінокислотний склад пептидів і білків - це природа і кількісне співвідношення α-амінокислот, що входять до них.

Амінокислотний склад встановлюється шляхом аналізу пептидних та білкових гідролізатів в основному хроматографічними методами. Нині такий аналіз здійснюється з допомогою амінокислотних аналізаторів.

Амідні зв'язки здатні гідролізуватися як у кислому, так і лужному середовищі (див. 8.3.3). Пептиди і білки гідролізуються з утворенням або коротших ланцюгів - це так званий частковий гідроліз,або суміші амінокислот (в іонній формі) - повний гідроліз.Зазвичай гідроліз здійснюють у кислому середовищі, так як в умовах лужного гідролізу багато амінокислот нестійкі. Слід зазначити, що гідроліз піддаються також амідні групи аспарагіну і глутаміну.

Первинна структура пептидів та білків – це амінокислотна послідовність, тобто порядок чергування α-амінокислотних залишків.

Первинну структуру визначають шляхом послідовного відщеплення амінокислот з якогось кінця ланцюга та їх ідентифікації.

12.2.3. Будова та номенклатура пептидів

Назви пептидів будують шляхом послідовного перерахування амінокислотних залишків, починаючи з N-кінця, з додаванням суфіксу-іл, крім останньої С-кінцевої амінокислоти, для якої зберігається її повна назва. Іншими словами, назви

амінокислот, які вступили в утворення пептидного зв'язку за рахунок «своєї» групи СООН, закінчуються в назві пептиду на -іл: аланіл, валіл тощо (для залишків аспарагінової та глутамінової кислот використовують назви «аспартил» і «глутаміл» відповідно). Назви та символи амінокислот означають їхню приналежність до l -Ряд, якщо не вказано інше ( d або dl).

Іноді у скороченому записі символами Н (як частина аміногрупи) та ВІН (як частина карбоксильної групи) уточнюється незаміщеність функціональних груп кінцевих амінокислот. Цим способом зручно зображати функціональні похідні пептидів; наприклад, амід наведеного вище пептиду С-кінцевою амінокислотою записується Н-Asn-Gly-Phe-NH2.

Пептиди містяться у всіх організмах. На відміну від білків вони мають більш різнорідний амінокислотний склад, зокрема, досить часто включають амінокислоти d -Ряди. У структурному відношенні вони також різноманітніші: містять циклічні фрагменти, розгалужені ланцюги тощо.

Один із найпоширеніших представників трипептидів - глутатіон- міститься в організмі всіх тварин, рослин і бактерій.

Цистеїн у складі глутатіону обумовлює можливість існування глутатіону як у відновленій, так і окисленій формі.

Глутатіон бере участь у ряді окислювально-відновних процесів. Він виконує функцію протектора білків, тобто речовини, що оберігає білки з вільними тіольними групами SH від окислення з утворенням дисульфідних зв'язків -S-S-. Це стосується тих білків, котрим такий процес небажаний. Глутатіон у випадках приймає він дію окислювача і в такий спосіб «захищає» білок. При окисненні глутатіону відбувається міжмолекулярне зшивання двох трипептидних фрагментів за рахунок дисульфідного зв'язку. Процес звернемо.

12.3. Вторинна структура поліпептидів та білків

Для високомолекулярних поліпептидів та білків поряд з первинною структурою характерні й вищі рівні організації, які називають вторинної, третинноїі четвертинноїструктурами.

Вторинна структура описується просторовою орієнтацією основного поліпептидного ланцюга, третинна - тривимірною архітектурою всієї білкової молекули. Як вторинна, і третинна структура пов'язані з упорядкованим розташуванням макромолекулярної ланцюга у просторі. Третинна та четвертинна структура білків розглядається в курсі біохімії.

Розрахунковим шляхом було показано, що для поліпептидного ланцюга однією з найбільш вигідних конформацій є розташування у просторі у вигляді правозакрученої спіралі, названої α-спіраллю(Рис. 12.3, а).

Просторове розташування α-спіралізованого поліпептидного ланцюга можна уявити, уявивши, що він обвиває якийсь

Мал. 12.3.α-Спіральна конформація поліпептидного ланцюга

циліндр (див. рис. 12.3 б). На один виток спіралі в середньому припадає 3,6 амінокислотного залишку, крок спіралі становить 0,54 нм, діаметр – 0,5 нм. Площини двох сусідніх пептидних груп розташовуються при цьому під кутом 108, а бічні радикали амінокислот знаходяться на зовнішній стороні спіралі, тобто спрямовані як би від поверхні циліндра.

Основну роль у закріпленні такої конформації ланцюга відіграють водневі зв'язки, які у α-спіралі утворюються між карбонільним атомом кисню кожного першого та атомом водню NН-групи кожного п'ятого амінокислотного залишку.

Водневі зв'язки спрямовані майже паралельно до осі α-спіралі. Вони утримують ланцюг у закрученому стані.

Зазвичай білкові ланцюги спіралізовані в повному обсязі, лише частково. У таких білках, як міоглобін та гемоглобін, містяться досить довгі α-спіральні ділянки, наприклад ланцюг міоглобіну

спіралізовано на 75%. У багатьох інших білках частка спіральних ділянок у ланцюзі може бути невеликою.

Іншим видом вторинної структури поліпептидів та білків є β-структура,звана також складчастим листом,або складчастим шаром.У складчасті листи укладаються витягнуті поліпептидні ланцюги, що зв'язуються безліччю водневих зв'язків між групами пептидних цих ланцюгів (рис. 12.4). У багатьох білках одночасно містяться α-спіральні та β-складчасті структури.

Мал. 12.4.Вторинна структура поліпептидного ланцюга у вигляді складчастого листа (β-структура)